LES PROTEINES : STRUCTURES ET FONCTIONS

1 1 LES PROTEINES : STRUCTURES ET FONCTIONS Les prot ines dont le nom signifie le premier ou le plus important sont les macromol cules les plus abondantes et constituent plus de la moiti du poids sec de la plus part des organismes. Les prot ines et les peptides sont form s de quelques 20 acides amin s (aa) unis entre eux par des liaisons peptidiques. Les prot ines sont les moyens d expression de l information g n tique. Il existe des milliers de g nes dans les noyaux cellulaires (chacun d terminant un caract re particulier), des milliers de prot ines diff rentes leurs correspondent ; chacune assurant une fonction sp cifique d termin e par son g ne.

2 Les prot ines sont des mol cules non seulement abondantes mais aussi extr mement versatiles dans leurs FONCTIONS . Les prot ines de toutes les esp ces quelque soit leurs FONCTIONS ou leurs activit s biologiques sont constitu es du m me ensemble de 20 aa standards, qui par eux m me n ont aucune activit biologique. 1. LES FONCTIONS BIOLOGIQUES DES PROTEINES : Les prot ines peuvent : a. Cr er et maintenir une structure : Exemples des prot ines du cytosquelette et des prot ines des tissus de soutien.

3 B. Reconna tre et se d fendre : Les immunoglobulines. c. Transporter : Cas des transporteurs de petites mol cules dont l oxyg ne et les transporteurs transmembranaires. d. Transformer : Les enzymes catalysent l essentiel des r actions chimiques du vivant. e. Bouger et se d placer : Les prot ines fonction motrice et les prot ines des mouvements intracellulaires. f. Informer et signaler : Les r cepteurs et leurs ligands. 2. CLASSIFICATION DES PROTEINES SELON LEUR FORME : Les prot ines peuvent tre divis es en 2 grandes classes selon leur forme et certaines Caract ristiques physiques : 2 LES PROTEINES GLOBULAIRES : - les cha nes polypeptidiques formant les prot ines globulaires sont troitement enroul es en une structure compacte, sph rique ou globulaire.

4 Elles sont g n ralement solubles dans les syst mes aqueux et diffusent rapidement. La plus part ont une fonction dynamique (enzyme, ). LES PROTEINES FIBREUSES : - Elles sont insolubles dans l eau, allong es avec des cha nes polypeptidiques tendues le long d un axe au lieu d tre enroul es en une forme globulaire. Elles ont un r le structural ou de protection (k ratine, collag ne, fibro ne, actine, ) 3. LES acides AMINES : Les l ments de base des prot ines : les acides amin s.

5 La structure de base de presque tous les acides amin s peut s crire : Toutes les prot ines sont form es de 20 acides amin s standard . Ces substances sont des -aminoacides, car, l exception de la proline, ils pr sentent un groupe amine primaire et un groupe acide carboxylique substitu s sur le m me atome de carbone. Le carbone porteur des FONCTIONS acide et amin e ainsi que du radical R et de l hydrog ne est appel carbone asym trique (C : les quatre radicaux tant diff rents les uns des autres).

6 3 Le carbone tant asym trique, il existe donc deux st r oisom res : Les prot ines ne contiennent que des acides amin s de la s rie L et la masse de chaque acide amin ne d pend que de sa chaine lat rale : 4 5 6 Etat d ionisation des acides amin s : En solution aqueuse, les acides amin s sont ionis s et l tat d ionisation d pend du pH environnant ou du milieu : Les acides amin s sont des mol cules amphot res: Ils peuvent agir comme des acides et comme des bases.

7 Les acides amin s existent l' tat de zwitterion, c'est dire qu'ils peuvent contenir des charges positives et n gatives par leurs groupement carboxylique charg n gativement et amin , charg positivement et par les groupements ionisables de leurs chaines lat rales. Par d finition: le zwitterion est une forme neutre qui poss de autant de charges positives que de charges n gatives. On peut titrer un acide amin et d termin les pK des FONCTIONS carboxyliques et amines. Il s agit d une courbe donnant le ph en fonction de la quantit de base ou d acide ajout e et qui permet la mise en vidence des diff rents pKa de l acide amin.

8 Le titrage implique l limination ou l addition graduelle de protons. Ce graphique repr sente le dosage par NaOH d une solution d acide amin ne contenant pas de groupement ionisable sur sa chaine lat rale. Exemple de la titration de l alanine, elle comporte deux tapes distinctes, chacune correspondant l limination d un proton de l alanine (ala) : Au d but : (la partie basse et gauche du graphique) : ala a ses 2 FONCTIONS acido-basiques proton es et se trouve sous une forme cationique avec une 7 charge positive, lorsque l on ajoute de la soude, une partie des mol cules subissent une dissociation jusqu' arriver un point o il y a autant de mol cules charg es positivement que de mol cules neutres, ce point le pH est gal au 1er pK (Pk1=2,3 pour ala)

9 La partie plate autour de ce pK, correspond une zone tampon, si on continue ajouter de la soude, un point d inflexion est atteint, ce pH correspond au pH iso lectrique ou pHi (pHi=6 pour ala), toute l ala est sous une forme dipolaire avec 2 charges, une (+) et une (-) avec une charge globale nulle. L ajout de soude provoque une nouvelle dissociation avec perte du proton de l amine, galit de concentration des 2 esp ces, le pH correspond au 2 me pK (Pk2=9,7 pour ala). La partie de la courbe relativement plate autour de ce pK correspond une nouvelle zone tampon, un dernier ajout de soude va totalement d protoner l acide amin qui va se retrouver sous une forme charg e n gativement.

10 Courbe de titration de l alanine 8 CLASSIFICATION DES acides AMINES : Il existe 20 acides amin s naturels entrant dans la composition des prot ines. Il existe plusieurs classifications des acides amin s. 1- Les acides amin s peuvent tre group s en fonction de la nature de leurs cha nes lat rales : Aliphatiques: Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine Hydroxyl s/soufr s: S rine, Cyst ine, Thr onine, M thionine Cycliques: Proline Aromatiques: Ph nylalanine, Tyrosine, Tryptophane.